1 of 16

Білки, їхня структурна організація та основні функції

2 of 16

Білки – високомолекулярні природні сполуки (біополімери), що складаються із залишків амінокислот, сполучених пептидним зв’язком.��Амінокислоти – це органічні кислоти, що містять аміно-та карбоксильну групи.�

3 of 16

Загальна формула амінокислот:

До складу білків входить лише 20 стандартних амінокислот, які є майже в усіх білках.

4 of 16

Назви стандартних амінокислот та їхні скорочені позначення

5 of 16

Амінокислоти

Замінні

Незамінні

Білки,які містять усі незамінні амінокислоти-повноцінні, а ті які не містять цих незамінних амінокислот -неповноцінні

6 of 16

Утворення пептидного зв’язку

Структури, які складаються з великої кількості залишків амінокислот (від 6-10 до декількох десятків), належать до поліпептидів.

7 of 16

Білки

Прості
(протеїни)

Складні
(протеїди)

Складаються лише з амінокислотних залишків

Складаються з амінокислотних залишків і небілкових компонентів

8 of 16

Рівні просторової організації білків

Первинна структура

Вторинна структура

Третинна структура

Четвертинна структура

9 of 16

Первинна структура

являє собою послідовність амінокислотних залишків, які з’єднані за допомогою пептидних зв’язків.

10 of 16

Вторинна структура

Молекула білка частково чи повністю скручується в спіраль завдяки водневим зв’язкам, які виникають між витками спіралі.

11 of 16

Третинна структура

Поліпептидна спіраль закручується у грудку, або у глобулу, завдяки зв’язкам які виникають між залишками амінокислоти цистеїну- дисульфідні зв’язки.
Підтримання третинної структури забезпечують гідрофобні, електростатичні та інші взаємодії, а також водневі зв’язки

12 of 16

Четвертинна структура

Виникає коли об’єднується декілька глобул
Наприклад молекула гемоглобіну складається з із 4 залишків молекул білка міоглобіну

13 of 16

Фібрилярні(ниткоподібні)

Нерозчинні у воді, виконують структурну та рухову функції.

Глобулярні(кулясті)

Здебільшого водорозчинні і виконують інші функції:
гемолобін-транспорт газів
пепсин-розчеплення білків
імуноглобулін-захист

За формою білкових молекул розрізняють:

14 of 16

Денатурація- процес порушення природної структури білка.

Ренатурація-відновлення природної структури білка.

Деструкція-це необоротний процес руйнування первинної структури білка.

15 of 16

Група білків	Функції	Приклади
Структурні білки	Є компонентами опорних структур і покривів. Входять до складу сполучних тканин. Беруть участь в утворенні скелета, зв’язок, шкіри, пір’я, шерсті та інших похідних епідермісу.	Колаген, кератин, еластин, мукопротеїни.
Ферменти	Є каталізаторами біохімічних реакцій. Забезпечують життєдіяльність організму.	Трипсин, пероксидаза, алкогольдегідрогеназа.
Гормони	Регулюють обмін речовин в організмі.	Інсулін, глюкагон.
Транспортні білки	Забезпечують в організмі транспорт кисню, жирних кислот, ліпідів та інших сполук.	Гемоглобін, гемоціанін, альбумін.
Захисні білки	Утворюють комплекси із чужими білками, інактивуючи їх. Беруть участь у процесі зсідання крові.	Антитіла, фібриноген, тромбін.
Скоротливі білки	Забезпечують скорочення м’язів.	Актин, міозин.
Запасні білки	Беруть участь у створенні в організмі запасу речовин, які необхідні для забезпечення подальшої життєдіяльності.	Яєчний альбумін, казеїн.
Токсини	Залежно від способу життя організму, який їх виробляє, можуть слугувати засобом захисту і засобом нападу	Зміїна отрута, дифтерійний токсин.