Unidad 6
Las proteínas
I.E.S. Los Boliches
Biología 2º Bachillerato
del griego “proteios” que significa lo primero
1.- Los aminoácidos
Son los monómeros o unidades constituyentes de las proteínas.
Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos.
H2N – C – H
COOH
R
1.- Los aminoácidos
Son los monómeros o unidades constituyentes de las proteínas.
Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos.
H2N – C – H
COOH
R
1.- Los aminoácidos
Son los monómeros o unidades constituyentes de las proteínas.
Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos.
H2N – C – H
COOH
R
Grupo AMINO
Grupo CARBOXILO (ÁCIDO)
1.- Los aminoácidos
Son los monómeros o unidades constituyentes de las proteínas.
Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos.
H2N – C – H
COOH
R
Carbono alfa
Cadena lateral: variable
Da lugar a los 20 aa
H2N – C – H
COOH
CH3
H2N – C – H
COOH
CH2
COOH
Ejemplos
Alanina
Ácido aspártico
Proteína + (n-1)H2O n aminoácidos
1.- Los aminoácidos
Son los monómeros o unidades constituyentes de las proteínas.
Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos.
H2N – C – H
COOH
R
Carbono alfa
Cadena lateral: variable
Da lugar a los 20 aa
Proteína + (n-1)H2O n aminoácidos
H2N – C – H
COOH
CH3
H2N – C – H
COOH
CH2
COOH
Ejemplos
Alanina
Ácido aspártico
R
Thr
Los 20 aa:
¿Cómo clasificarlos?
[Aunque no se pedirá que los sepas todos de memoria, es bueno que dediques un tiempo a estudiarlos y familiarizarte con sus nombres y fórmulas. Intenta memorizar los ejemplos que puedas]
Thr
aa ácidos (con R cargados negativamente a pH neutro)
aa básicos (con R cargados positivamente a pH neutro)
aa con R apolares alifáticos
aa con R aromáticos
aa con R polares sin carga
Los 20 aa:
Clasificación de acuerdo con la naturaleza de las cadenas laterales (R)
Los aminoácidos en disolución acuosa
H3N+ – C – H
COO-
R
La molécula de aa se ioniza
El grupo carboxilo cede protones (H+)
El grupo amino capta protones (H+)
H+
H+
En conjunto, la molécula de aa es eléctricamente neutra (al menos si no tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en algunos aa)
Los aminoácidos en disolución acuosa
H3N+ – C – H
COO-
R
La molécula de aa se ioniza
El grupo carboxilo cede protones (H+)
El grupo amino capta protones (H+)
H+
H+
En conjunto, la molécula de aa es eléctricamente neutra (al menos si no tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en algunos aa)
H3N+ – C – H
COO-
CH2
COO-
En este caso (aspartato, un aa ácido), la molécula en conjunto tiene una carga negativa.
H3N+ – C – H
COO-
CH2
CH2
CH2
CH2
N+H3
En este caso (lisina, un aa básico), la molécula en conjunto tiene una carga positiva.
Los aminoácidos en disolución acuosa
H3N+ – C – H
COO-
R
La molécula de aa se ioniza
El grupo carboxilo cede protones (H+)
El grupo amino capta protones (H+)
H+
H+
En conjunto, la molécula de aa es eléctricamente neutra (al menos si no tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en algunos aa)
La [H+] (concentración de protones), es decir el pH del medio altera esta situación
Esta situación se daría en una disolución acuosa de pH = 7 (neutro)
H3N+ – C – H
COO-
CH2
COO-
En este caso (aspartato, un aa ácido), la molécula en conjunto tiene una carga negativa.
H3N+ – C – H
COO-
CH2
CH2
CH2
CH2
N+H3
En este caso (lisina, un aa básico), la molécula en conjunto tiene una carga positiva.
Los aminoácidos en disolución acuosa:
H2N – C – H
COO-
R
H3N+ – C – H
COO-
R
H3N+ – C – H
COOH
R
H+
H+
H+
H+
Forma predominante a pH 7
Forma predominante a pH 13
Forma predominante a pH 1
(ph ácido) pH neutro pH básico
Este sería el comportamiento de una sola molécula de aa en una disolución acuosa:
Pero cuando hay una elevada cantidad de ellas, existe un equilibrio entre las distintas formas ionizadas. Es decir, que habrá un determinado % de moléculas con carga positiva, otro % con carga negativa y otro % sin carga neta.
Para todo aminoácido, siempre habrá un determinado valor de pH en el que la carga neta será 0 (cero). Este valor de pH, característico de cada aa, se denomina PUNTO ISOELÉCTRICO (P.I.).
P.ej. P.I. de la glicina o glicocola (Gly) = 5,97
Los aminoácidos en disolución acuosa:
Variación de la carga neta en función del pH
P.ej. P.I. de la glicina o glicocola (Gly) = 5,97
Estereoisomería de los aa:
El Carbono alfa es asimétrico (salvo en el caso de la glicina o glicocola Gly)
Sin formas D ni L
Todos los aa proteicos son α L aminoácidos
(hay casos de D aminoácidos, pero no son proteicos, como el ácido D – glutámico, de algunas bacterias)
(hay casos de aminoácidos no alfa, pero no son proteicos, como el ácido gamma-aminobutírico, un neurotransmisor)
Los grupos α-amino y α-carboxilo de los aminoácidos se unen por un enlace de tipo amida que llamamos enlace peptídico
2.- Los péptidos
2.- Los péptidos
Los grupos α-amino y α-carboxilo de los aminoácidos se unen por un enlace de tipo amida que llamamos enlace peptídico
Los planos de los enlaces peptídicos pueden realizar ciertos giros, aunque no libremente sino con restricciones
Extremo N terminal
Extremo C terminal
2.- Los péptidos
Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos puede oscilar entre dos y cien; más de cien aminoácidos se considera una proteína. Incluso, si el número de aminoácidos es menor que cien, pero el peso molecular es mayor que 5.000 Daltons, la molécula sería una proteína.
Ejemplos de péptidos metabólicamente importantes son la insulina, el glucagón, la oxitocina o la vasopresina.
Insulina
3.- Las proteínas: concepto y estructura
Esta secuencia depende de la secuencia de bases (A, T, C, G) del ADN
3.- Las proteínas: concepto y estructura
3.- Las proteínas: concepto y estructura
La alternancia entre los enlaces rígidos (enlaces peptídicos) y los enlaces móviles (enlaces intraaminoácido) hace que estas moléculas adquieran una estructura bastante compleja.
3.- Las proteínas: concepto y estructura
Estructura primaria
La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal.
Para determinar la secuencia no basta con saber los aminoácidos que componen la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa cada aminoácido.
La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína.
3.- Las proteínas: concepto y estructura
La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hélice, la b-laminar y la hélice de colágeno.
Alfa-hélice
Beta-hoja plegada
Estructura secundaria
3.- Las proteínas: concepto y estructura
alfa-hélice Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.
Estructura secundaria
levógira dextrógira
3.- Las proteínas: concepto y estructura
alfa-hélice Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.
Estructura secundaria
3.- Las proteínas: concepto y estructura
beta-laminar También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructur, o bien con otras cadenas. De este modo adquiere esa forma plegada.
Estructura secundaria
(No se han representado aquí las cadenas laterales ®, que quedarían alternando hacia arriba y hacia abajo)
Las cadenas laterales ® alternan hacia arriba y hacia abajo
3.- Las proteínas: concepto y estructura
hélice
hoja plegada
Puentes de Hidrógeno
En algunas proteínas pueden darse a la vez tramos con alfa hélice y tramos con beta hoja plegada
Estructuras supersecundarias:
Estructura secundaria
Triple hélice del colágeno
Hélice polipeptídica
3.- Las proteínas: concepto y estructura
Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
3.- Las proteínas: concepto y estructura
Estructura cuaternaria
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
1
1
2
2
Hemo
Ejemplo: hemoglobina
Resumen:
4.- Homoproteínas y heteroproteínas
Formadas únicamente por aa Cadena/a polipeptídica/s + otra/s sustancia
( = proteínas conjugadas)
(= grupo prostético)
(= apoproteína)
Unión covalente o no
Por ejemplo
Grupo hemo
Ejemplos:
Fibroína (seda)
Queratina (pelo, uñas)
Colágeno
5.- Funciones de las proteínas. Clasificación funcional
Otras clasificaciones:
Ej. colágeno
Ej. Albúminas de semillas, leche, huevos…
Interacción específica con otra sustancia (el LIGANDO)
(Ej. Receptores hormonales)
(Ej, Hemoglobina)
(Ej. Miosina y actina de fibras musculares)
(Anticuerpos: se unen a los “antígenos”)
6.- Propiedades de interés de las proteínas
La estructura tridimensional de una proteína
Las propiedades de dicha proteína
Las funciones biológicas de dicha proteína
determina
determina
Especialmente en
Enzimas
Inmunoglobulinas (=anticuerpos)
Prots. Fibrilares => insolubles
Prots Globulares => solubles
influyen
R apolares hacia el interior
R hidrófilos hacia el exterior
Los –COOH y los -NH2 del C alfa del aa no influyen (porque desaparecen cuando se forma el enlace peptídico)
Influyen mucho los R de los aa ácidos y de los aa básicos
También las proteínas tienen un PUNTO ISOELÉCTRICO
Por cambios de
Temperatura
pH
Sustancias
Puede ser