1 of 32

LES PROTÉINES

2 of 32

LES ACIDES AMINÉS

Cours de Mme Lemaire

3 of 32

LES DIFFÉRENTS RÔLES DES ACIDES AMINÉS

Rôle structural

Rôle énergétique et métabolique

Rôle de médiateurs chimiques ou de neurotransmetteurs

Rôle de précurseurs de molécules biologiquement actives

4 of 32

FORMULE GÉNÉRALE DES ACIDES AMINÉS

5 of 32

CLASSIFICATION DES ACIDES AMINÉS

  • En fonction de leur nature chimique (+++)
  • En fonction de la polarité des acides aminés

​

​

Point nomenclature :

  • Nom complet (Proline)
  • 3 lettres (Pro)
  • 1 lettre (P)�

6 of 32

ACIDES AMINÉS À CHAÎNES ALIPHATIQUES

Glycine (ou glycocolle)

Alanine

  • Gly, G
  • Très abondante dans le collagène
  • Seul acide aminé sans carbone asymétrique
  • Ala, A

7 of 32

Valine

  • Val, V
  • Aa ramifié
  • Indispensable

Leucine

  • Leu, L
  • Aa ramifié
  • Indispensable

Isoleucine

  • Ile, I
  • Aa ramifié
  • Possède deux carbones asymétriques
  • Indispensable

8 of 32

ACIDES AMINÉS HYDROXYLÉS���

Sérine

Thréonine

  • Ser, S
  • Correspond à l’alanine hydroxylée
  • Fonction alccol primaire
  • Thr, T
  • Indispensable
  • Correspond à la valine hydroxylée
  • Fonction alcool secondaire
  • Possède deux carbones asymétriques

9 of 32

ACIDES AMINÉS SOUFRÉS���

Cystéine

Méthionine

  • Cys, C
  • Possède une fonction thiol
  • L’oxydation des fonctions thiols donne des ponts disulfures
  • Met, M
  • Indispensable
  • Possède une fonction thio-éther
  • Donneur de groupements méthyles

La cystine ne fait pas partie des 20 AA

10 of 32

ACIDES AMINÉS BASIQUES���

Lysine

  • Lys, K
  • Indispensable
  • Siège de modifications post-traductionnelles

Arginine

  • Arg, R
  • Rôle dans le métabolisme de l’azote

11 of 32

ACIDES AMINÉS CARBOXYLIQUES ET LEURS AMIDES

Acide aspartique

Acide glutamique

  • Asp, D

​

  • Glu, E

Asparagine

  • Asn, N
  • Peut subir une glycosylation

Glutamine

  • Gln, Q
  • Important dans le métabolisme de l’azote

12 of 32

ACIDES AMINÉS CYCLIQUES AROMATIQUES���

Phénylalanine

Tyrosine

Tryptophane

  • Phe, F
  • Indispensable
  • Possède un noyeau phényl
  • Tyr, Y
  • Possède un noyau phénol
  • Trp, W
  • Indispensable
  • Possède un noyau indole

13 of 32

ACIDES AMINÉS HÉTÉROCYCLIQUES���

Histidine

Proline

  • His, H
  • Possède un noyau imidazole
  • Pro, P
  • Confère une contrainte spatiale
  • Possède une fonction amine secondaire

14 of 32

A RETENIR : LES ACIDES AMINÉS INDISPENSABLES ���

Leucine, thréonine, lysine, phénylalanine, tryptophane, valine, méthionine, isoleucine

  • �Moyen mnémotechnique :

LE   TRÈS LYRIQUE TRISTAN FAIT VACHEMENT MÉDITER ISEULT

Leu   thr      lys           trp        phe         val              met         ile

  • �!! L’arginine et l’histidine sont semi-indispensables

15 of 32

A RETENIR : LES ACIDES AMINÉS HYDROPHOBES (OU APOLAIRES)���

Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Phénylalanine, Tryptophane, Proline

16 of 32

LES PROTÉINES

Cours de Mme Bas

17 of 32

RÔLES DES PROTÉINES

Rôle de transporteur

Rôle dans l’immunité

Rôle de structure

Rôle dans la communication entre les organes

Rôle dans la génétique cellulaire

Rôle d’accélérateur du métabolisme

18 of 32

DIFFÉRENTES STRUCTURES DE LA PROTÉINE

Structure primaire : structure chimique via l’enchainement des acides aminés

Structure secondaire : repliement dans l’espace suivant les forces physiques des acides aminés

Structure tertiaire : arrangement dans l’espace des structures secondaires

Structure quaternaire : association de structures tertiaires

19 of 32

20 of 32

À RETENIR : LES STRUCTURES SUPER SECONDAIRES ���

  • Hélice-boucle-hélice
  • En doigt de zinc
  • Glissière à leucine

21 of 32

LA LIAISON PEPTIDIQUE���

Elle est liaison amide

Elle est très stable

Elle est orientée

Elle est essentiellement plane

Les aa sont presque tous en position Trans

Elle a un important caractère de double liaison

22 of 32

LA CHAINE PEPTIDIQUE���

Chaîne principale / squelette

��

partie variable

��

23 of 32

LES ENZYMES

Cours de M. Neiers

24 of 32

PRINCIPES FONDAMENTAUX DES ENZYMES

Ne créé pas de nouvelles réactions

Accélère la vitesse de réaction de 103 à 1012 en fonction du substrat et de l’enzyme

Agit à de faibles doses

Est inaltérée à la fin de la réaction

Est spécifique d’un ou plusieurs types de réaction

Diminue uniquement l’énergie d’activation, elle ne modifie pas l’énergie libre et la constante d’équilibre de la réaction

25 of 32

26 of 32

LOCALISATION ET VARIATIONS ENZYMATIQUES

Les enzymes varient en fonction de la localisation. Elles peuvent être :

Pathologiques

Physiologiques

Environnementales

Les enzymes sont polymorphes

27 of 32

VOCABULAIRE

  • Proenzyme ou zymogène : enzyme synthétisée sous forme inactive
    • activation par autocatalyse et/ou catalyse)

�2 grands types d’enzymes : 

  • enzymes constitutives : tout le temps produites 
  • enzymes inductibles : synthétisées dans certaines circonstances (prise de médicaments/selon la température…) 

​

28 of 32

STRUCTURE ET SPÉCIFICITÉ DES ENZYMES

Apoenzyme : partie protéique d’une enzyme 

Holoenzyme : une apoenzyme associée à un ou plusieurs cofacteurs 

Cofacteur : corps chimique intervenant dans les réactions enzymatiques

��

​

29 of 32

30 of 32

CINÉTIQUE ENZYMATIQUE

  • 1 = phase pré-stationnaire : formation du complexe ES, cette phase est quasi instantanée (non observable)
  • 2 = phase stationnaire : le substrat est en large excès par rapport à l’enzyme donc la concentration en complexe (ES) est constante, les vitesses d’apparition du produit et de disparition du substrat sont constantes.
  • 3 = phase post-stationnaire : (ES) diminue, vitesse de formation du produit diminue également. 

��

31 of 32

À RETENIR : FORMULE IMPORTANTE ���

32 of 32

LES POINTS CLÉS À RETENIR

Connaître les acides aminés, leur structure et toutes leurs propriétés +++

Connaître les acides aminés indispensables (Leu, Thr, Lys, Try, Phe, Val, Met, Ile)

Comprendre les niveaux de structures des protéines

Connaître les grands principes d’enzymologie

Apprendre la première formule de cinétique enzmatique