Ферменти
Ферменти – це біологічні каталізатори процесів, �що відбуваються в живих організмах
Більшість ферментів мають білкову природу
Схема роботи рибозиму
Рибозими забезпечують розщеплення
або зшивання молекул
Ферментами можуть бути деякі молекули РНК - рибозими
Активна частина рибосоми, що здійснює біосинтез білка,
теж є рибозимом
рибозим
субстрат
т-РНК
Нарощування поліпептидного ланцюга
Ферменти прискорюють перетворення одних речовин (субстратів) на інші (продукти), збільшуючи швидкість реакцій �у мільйони і мільярди разів
Відомо біля 2 000 ферментів
Будова ферментів
прості – такі ферменти складаються лише з амінокислот (амілаза, ліпаза, протеаза)
Ферменти за будовою поділяють на дві групи:
Амінокислоти з’єднуються пептидними зв’язками і згортаються у третинну структуру, утворюючи своєрідну «кишеню»,
у якій перетворюється субстрат
Будова ферментів
складні – такі ферменти складаються з білкової і небілкової частин (полімераза, каталаза)
Ферменти за будовою поділяють на дві групи:
білкова частина
небілкова частина
апофермент
кофактор
холофермент
Якщо зв’язок між білковою та
небілковою частинами слабкий
кофермент
Якщо зв’язок між білковою та
небілковою частинами міцний
простетична група
Будова ферментів
складні – такі ферменти складаються з білкової і небілкової частин (полімераза, каталаза)
Ферменти за будовою поділяють на дві групи:
білкова частина
небілкова частина
апофермент
кофактор
визначає специфічність ферменту і обумовлює швидкість реакції
утворює активний центр, забезпечує перетворення субстрату, перенесення атомів, електронів, функціональних груп
Коферменти – це вітаміни, йони Купруму, Феруму, Магнію, Мангану
Будова ферментів
У молекулі ферменту розрізняють
три спеціалізовані центри:
- активний,
- субстратний,
- алостеричний
активний
центр
субстратний центр
субстрат
У простих ферментів активним центром є ділянка зв’язаних амінокислот.
У складних ферментів активним центром є небілкова частина – кофактор з білковими функціональними групами, що прилягають до нього
Будова ферментів
активний
центр
субстратний центр
субстрат
У молекулі ферменту розрізняють
три спеціалізовані центри:
- активний,
- субстратний,
- алостеричний
Просторові конфігурації активного комплексу ферменту і субстрату підходять один до одного, як ключ до замка
Будова ферментів
активний
центр
субстратний центр
субстрат
У молекулі ферменту розрізняють
три спеціалізовані центри:
- активний,
- субстратний,
- алостеричний
Субстратний центр – це ділянка,
до якої прикріплюється субстрат
Будова ферментів
У молекулі ферменту розрізняють
три спеціалізовані центри:
- активний,
- субстратний,
- алостеричний
фермент
алостеричний регулятор
алостеричний центр
субстрат
Субстрат
не зв’язується, активність ферменту гальмується
Фермент активний
Прикріплюючись до алостеричного центру, регулятори (гормони, ферменти, медіатори) змінюють конфігурацію молекули ферменту і його активність
Властивості ферментів
1. Висока біологічна активність
На велику кількість субстрату використовується мала кількість ферментів
При нанесенні каталази на субстрат з’являються бульбашки.
Відбувається реакція розщеплення гідроген пероксиду:
2H2O2 → 2H2O + O2
1 молекула каталази за 1 хвилину може розщепити
5 млн молекул гідроген пероксиду
Властивості ферментів
2. Ферменти, перетворюючи субстрат, не входять до складу кінцевих продуктів реакції
субстрат
активний центр ферменту
фермент-субстратний
комплекс
фермент
продукти реакції
Властивості ферментів
3. Ферменти прискорюють швидкість як прямої, так і зворотньої реакцій
4. Висока специфічність – кожен фермент каталізує тільки певну реакцію
Амінопептидаза гідролізує ланцюг білка на початку, карбоксипептидаза – на протилежному
5. Термочутливість – оптимальна температура функціонування ферментів +37…+40°C
Властивості ферментів
6. рН-залежність – ферменти виявляють свою активність за певної концентрації йонів Гідрогену, тобто за певного значення рН
шлунок
рН=2
дванадцятипала
кишка
рН=8
тонка
кишка
рН=7-7,5
товста
кишка
рН=8,5-9
7. Активність ферментів залежить від концентрації субстрату
швидкість реакції
концентрація субстрату
Х – точка насичення
Збільшення концентрації не призводить до збільшення швидкості реакції
Властивості ферментів
8. Чітка локалізація в клітині
У рибосомах присутні ферменти для процесу біосинтезу білка
У ядрі присутні ферменти для процесів транскрипції та реплікації
У лізосомах наявні
ферменти гідролізу
У цитоплазмі працюють ферменти для активізації амінокислот
У хлоропластах наявні
ферменти фотосинтезу
Класифікація ферментів
Оксидоредуктази каталізують окисно-відновні реакції
Трансферази здійснюють перенесення функціональних груп всередині та між клітинами
Гідролази є ферментами розкладу субстратів за участю води
Ліази каталізують реакції розщеплення субстратів без участі води
Ізомерази впливають на реакції внутрішньоклітинних перетворень
Синтетази беруть участь в утворенні різних сполук
Застосування ферментів�у промисловості
у харчовій промисловості для виробництва сиру, дитячого харчування, освітлення соків
у легкій промисловості для розм’ягшення шкір
у сільському господарстві
для збільшення цінності кормів
Застосування ферментів�у промисловості
у хімічній промисловості для виробництва біопорошків з ферментними добавками
у косметичній промисловості для виробництва кремів
з антивіковим ефектом
У генній інженерії для створення та редагування геномів,
у фармацевтичній промисловості для виробництва ліків
інсулін
Чи залишились запитання?
Відео до уроку ви можете переглянути �за посиланням: