BIOKIMIA PANGAN (ASAM AMINO)

Oleh:

DR. SULVI PURWAYANTIE, MP

1. MAHASISWA TIDAK BOLEH RAMBUT PANJANG (PRIA)
2. TIDAK BOLEH MEMAKAI SANDAL�TIDAK BOLEH TELAT (max 15 mnt dr jdwal)
3. TIDAK RIBUT
4. TIDAK MAIN HP (kecuali penting!)�

Setiap akhir kuliah dilakukan post test

​

Post test open book!

Rencana Kuliah Biokimia Tumbuhan 7x pertemuan

Ada2x tdk masuk (2x ganti hari)

“ PROTEIN”

Fungsi Protein

​

1. Immune response (pertahanan)
2. Sebagai carrier
3. Sebagai enzim
4. Sebagai hormon
5. Sebagai reseptor
6. Penghasil energi (4 kkal/gr) bagi tubuh dan sbg cadangan makanan
7. Pembentuk struktur dinding sel, jaringan & organ pd semua makhluk hidup
8. Protein kontraktil

​

PROTEIN adalah makromolekul

(biomolekul yg sama seperti karbohidrat, lemak, asam nukleat)

Essensinya adalah serangkaian rantai Asam Amino (AA).

Dng demikian struktur dasar /pembentuk/komponen protein adalah AA

Tdd: molekul C, H, O dan N

dan ada juga yg mengandung S, P, Fe dan Cu.

​

​

Rangkaian asam amino yg diikat oleh ikatan peptida

Struktur dasar: AA

Asam amino di alam banyak!�Akan tetapi yg penting di alam dan berfungsi bagi kesehatan normal ada 20 jenis

(*) Essential only in certain cases

AA arginin dan histidin hanya essensiil bagi bayi dan anak-anak.

​

klasifikasi menurut Osborne & Mendell peneliti AA terkemuka yg membagi AA menjadi:

13

• AA essensiil:

VAH FILLM TT

​

• AA non essensiil:

GAGAG PASST

Apakah protein terdpt pd semua makhluk hidup?��Apakah asam amino itu?��Apakah protein sama dengan asam amino?� �Apakah bila protein sama pd suatu makhluk hidup berarti asam aminonya juga sama?�

• Yang membedakan protein pd makhluk hidup adalah:

Jumlah dan jenis asam amino yang membentuk

Struktur kimia Asam amino

R

I

NH ₂ -C-COOH

I

H

R

I

H N C C OH

I I II

H H O

​

R

I

H N CH C OH

I II

H O

​

STRUKTUR DASAR

ASAM AMINO

• Struktur kimia AA tdd:

1. Gol/gugus aktif amino/amina (-NH2)
2. Gol/gugus aktif a.karboksilat (-COOH)
3. Atom H
4. Alkil (denoted), gugus inilah yg m’bedakn antara AA yg 1 dng yg lainnya ………rantai samping (R)

​

STRUKTUR ASAM AMINO

Semua AA mengandung 1,2 ,3

Bagaimana cara asam amino membentuk protein?

Antara 1 AA dgn yang AA yg lain b’gabung m’bentuk protein, melalui ikatan peptida ……..(reaksi kondensasi)

R

I

H N C C OH

I I II

H H O

​

R

I

H N C C OH

I I II

H H O

​

Ikatan peptida

H₂O

R

I

H N CH C

I II

H O

​

R’

I

N CH C OH

I II

H O

​

GABUNGAN ANTARA 2 ASAM AMINO

R

I

NH ₂ -CH-C

II

O

R’

I

N-CH-C

I II

H O

R”

I

N-CH-COOH

I

H

GABUNGAN ANTARA 3 ASAM AMINO

Amino terminal

Karboksil terminal

Dalam penggabungan AA mempunyai ciri:

1. Ikatan peptida (CO-NH)

2. ujung rantai kiri berupa gugus amina (amino terminal

3. ujung rantai kanan harus berupa gugus karboksilat (karboksil terminal)

��Gabungan antar asam amino disebut juga rantai polipeptida, mengapa?��Arti Peptida?��

Berdasarkan stereoisomer optis aktif (2 senyawa kimia yg sama tetapi ketika diberi sinar dari prisma akan memantulkan cahaya ke arah kiri (Levo; L) atau ke ke kanan (Dextro; D)

HANYA ADA 1 BENTUK ASAM AMINO DI ALAM yaitu L-α-amino acid

STRUKTUR ASAM AMINO

• AA essensiil:

VAH FILLM TT

​

• AA non essensiil:

GAGAG PASST

Jenis AA dibedakan dr rantai sampingnya (R)

• Rantai cabang R dapat berupa:
• Gugus karboksilat ; glutamat, aspartat
• Gugus amina ; glutamin, asparagin
• Tdk mempunyai gugus karboksilat; prolin
• Gugus H ; glisin
• Gugus S ; sistein n Metionin
• Gugus aromatik ; fenil alanin, triptofan & tirosin
• Gugus metil ; alanin
• Gugus alifatik ; leusin/isoleusin
• Gugus alifatik hidroksil ; serin & treonin

​

​

​

ASAM AMINO POLAR

AA (R = H)

AA yg mengandung S

AA yg tdk mempunyai gugus karboksilat

ASAM AMINO POLAR

AA alifatik hidro Ksil

AA (R= gugus karboksilat)

AA (R= gugus amina)

ASAM AMINO POLAR

B’dasarkn kimia nature dr rantai samping,

AA diklasifikasikan m’jadi 2 gol:

​

1. gol rantai samping AA yang dapat terikat dengan air, disebut AA polar (hidrofilik)
2. AA dengan rantai samping yang tidak dapat terikat dengan air disebut AA non polar (hidrofobik)

�Protein b’sifat asam basa spesifik�

1. AA b’sifat netral (tdk bermuatan): gugus R berupa non-polar/netral.
2. AA b’sifat asam (m’lepaskn /donor H⁺): AA pd suasana basa (pH > 7) banyak OH- s/h AA netral melepaskn H⁺ (= AA b’muatan negatif)
3. AA b’sifat basa (aseptor H⁺): pd suasana asam (pH <7) banyak H⁺ s/h AA netral akan menarik H⁺ tuk mengikat gugus COO^- (= AA b’muatan positif)
4. AA b’sifat amfoterm/amfolit,: pd saat yg sama dpt b’fungsi sbg asam & basa

• Jenis AA dibedakan dr sifat asam basa

KLASIFIKASI AA DI ALAM

​

1. AA PROTEIN, dibagi atas

(1) AA STANDAR/BAKU/ NORMAL/UTAMA/

PROTEONIGENIK/ AA STANDAR ADA 20

AA tdd 10 AA ESS & 10 non-ESS

(2) AA KHUSUS

MIS: SITRULIN

2. AA NON-PROTEIN

• Mis: hormon, metabolit sekunder, antibiotik

1. Gabungan antar asam amino yang membentuk 1 rangkaian = struktur primer.
2. Struktur sekunder = 2 struktur primer yg dan saling melipat membentuk helix (membentuk pita) dan antiparalel (membentuk lembaran)
3. Struktur tersier = struktur sekunder yg memadat dan merapat
4. Struktur kuartener= gabungan antara strukutr tersier yang stabil s/h mencapai BM>50.000

Berdasarkan rantai polipetida yang membangun, macam protein dibagi atas struktur

Struktur primer

Struktur sekunder

Struktur tersier

Struktur kuartener

Pertanyaan seputar AA:

• Sebutkan jenis AA yg mengandung S.....................................................(3)
• Sebutkan jenis AA yg bersifat aromatis...................................................(3)
• Sebutkan jenis AA yg bersifat polar.........................................................(2)
• Sebutkan jenis AA yg mempunyai rantai samping H?...............................(1)
• Sebutkan jenis AA yg mempunyai rantai samping gugus karboksilat? .......(1)
• Sebutkan jenis AA yg tidak mempunyai gugus karboksilat?......................(1)
• Sebutkan jenis AA yg mempunyai rantai samping gugus amino?...............(1)

​

​

POST TEST

1. Sebutkan 5 asam amino yang anda ketahui..
2. Sebutkan jenis asam amino yang bersifat aromatik.
3. Bagaimanakah mekanisme sintesis asam amino menjadi protein..??

Klasifikasi /pembagian/ penggolongan protein B’DASARKAN :

1. KONFIRMASI/RUANG……….(2)
2. RANTAI POLIPEPTIDA……….(4)
3. FISIKO-KIMIA…………….....…...(2)
4. SUMBER ASAL DI ALAM…...…(2)
5. AA PEMBENTUK……....………(3)

Berdasarkan struktur konformasi (ruang), protein di alam terbagi atas:

1. Protein serat (fibrous)

2. Protein bola (globular)

1

B’dasrkn sifat fisiko-kimiawi

1. Protein sederhana : mngandung polipeptida saja/protein murni (zein, glutelin)

​

2. Protein kompleks/konjugasi :

Protein yg b’ikatan dgn komponen/gugus non-protein (gliko-protein, lipoprotein, cromoprotein)

3

Protein sederhana

• Protein hewani, mis: keju, telur, susu, daging, ikan dan dikelompokkan sebagai protein kualitas tinggi karena mengandung cukup AA essensiilnya.

​

• Protein nabati, mis: biji-bijian, jagung, kacang-kacangan, sayuran, buah digolongkan sbg protein kualitas rendah karena kekurangan 1 atau lebih AA essensiil.

B’dasarkn sumber asal DI ALAM, klasifikasi protein

4

B’dasarkn komposisi AA pembentuk, protein digolongkan atas:

1. Protein sempurna

( lengkap n jlh aa ess, mis: kasein, albumin)

2. Protein tdk sempurna (sedikit/beb aa ess, mis: zein)

3. Protein kurang sempurna (lengkap aa ess tetapi jlh sedikit, mis: gliadin n legumin)

5

• Ikatan yang terdapat pada protein

​

1. Ikatan peptida (C=O-HN)

Ikatan pd struktur protein yg paling utama, d’hslkn dr hidrolisis protein yg m’hasilkn polipeptida oleh enzim protease

2. Ikatan disulfide ( -CH₂-S-S- CH₂ )

Ikatan yg m’hubungkn 2 rantai parallel seperti pd sistein dng beb polipeptida. Ikatan ini relative stabil s/h tdk mudah lepas akibat denaturasi.

3. Ikatan hydrogen

Ikatan tsb sangat lemah s/h selama denaturasi mudah rusak/lepas.

4. Ikatan hidrofobik (- CH₃------- CH₃-)

Mudah rusak selama denaturasi.

5. Ikatan elektrostatik

​

SIFAT KIMIA-FISIKA AA

​

1. Jk d’panaskn dng asam/basa mineral kuat (mis: HCl, NaOH) protein akan t’hidrolisis m’hasilkan AA.

​

HCl, NaOH, ENZIM

Protein AA

Hidrolisis

​

2. Pembentukan ikatan peptide berasal dari pelepasan 1 molekul H₂O dari gol α-amino dari 1 a.amino dengan karboksil dari a.amino yang lain (=dehidrasi).

3. Menyerap spectrum uv ….......…(FTT)………

4. Membentuk garam kompleks dengan logam berat, melakukan esterifikasi dan acylation.

5. B’sifat optis aktif……………….(L)…………….

6. B’sifat asam basa spesifik……….(4)…………….

7. B’sifat polar ………………...(2)…………….

• SIFAT KELARUTAN AA (guna untuk memisahkan protein atau mengekstrak AA bebas)

​

1. Setiap AA mempunyai sifat kelarutan masing-masing tergantung pI dan pKa.

• pI (= titik isoelektrik yaitu kondisi pH dimana protein/AA mengendap krn dlm kondisi netral muatannya 0 tidak bermuatan)
• pKa (= nilai tetapan keasaman)

​

• SIFAT KELARUTAN AA/PROTEIN

​

1. Semakin mendekati titik pKa maka semakin larut.
2. Sebaliknya semakin mendekati titik pI maka semakin tidak larut (mengendap)

2. Setiap AA mempunyai kondisi tetapan asam (pKa) yang hampir sama karena setiap AA mengandung gugus karboksilat (pK₁) dan amina (pK₂).

• Rantai samping setiap AA mempunyai pKR yg berbeda karena AA dibedakan atas rantai sampingnya mk setiap AA mempunyai pK_R.
• Titik pK_R hanya terdpt pd AA aromatik dan yang polar

​

Pengamatan kelarutan AA/protein �dapat dibantu dengan� kurva titrasi

KURVA TITRASI ALANIN

65

An amino acid, in its (1) unionized and (2) zwitterionic forms

Kondisi zwitterion

​

AA yg terionisasi akan bermuatan positif (NH3⁺), negatif (COO^-).

Kondisi AA disebut zwitter ion karena dapat mengalami 2 kondisi dipolar yaitu kondisi dimana AA mempunyai muatan yang sama (netral).

Pada kondisi tsb terjadi titik isoelektrik (pI) yaitu AA mengalami pengionan sempurna tetapi tdk memiliki muatan.

​

Titik isoelektrik (pI)

​

• Adalah nilai pH suatu molekul protein/AA pd kondisi zwitter ion.
• Sifat ini (ph isoelektrik) dpt digunakan untuk memisahkan protein.
• Protein dan AA pd ph isoelektrik akan menunjukkan kelarutan, kondukstivitas, tekanan osmotik dan viskositas yang paling rendah,.

​

• Titik/pH isoelektrik (pI) dihasilkn dr nilai pK’.
• Bila suatu AA mempunyai gugus karboksil pK₁ dan gugus amino pK₂ mk:

AA non polar pI = (pK₁ + pK₂)/2

AA polar (negatif), pI = (pK₁ + pK_R)/2

positif dan netral), pI = (pK₂ + pK_R)/2

​

PENENTUAN pI

69

• DENATURASI

adalah perubahan/modifikasi struktur /konformasi protein

• Faktor penyebab denaturasi:
• Asam/basa kuat
• Perubahan pH esktrim
• Perubahan suhu/Panas (60-70^oC)
• Pelarut organik (alkohol, aseton)
• Penambahan zat tertentu (mis: urea, detergent
• Kontak dgn udara membentuk busa
• Logam berat

​

Kondisi fisiologis (ciri fisik) akibat denaturasi

​

1. Hilangnya aktivitas biologis protein enzim dan aktifitas protein non-enzim

​

• Perubahan volume

​

• Peningkatan proteolisis

​

• Kelarutan protein berkurang karena terbentuk kompleks logam dengan protein

​

​

5. Struktur kuartener, tersier dan sekunder rusak dan terbuka
6. Pembentukan koagulasi (pengendapan) karena kemampuan protein mengikat air berkurang
7. Larutan menjadi keruh
8. Beb protein dikehendaki insoluble dlm bentuk aslinya dlm pangan (mis: whiten coffee comercial), tetapi sebag besar juga kehilangan sifat larut protein tdk begitu penting dlm desain proses & bhn pengawet makanan. Kehilangan sifat larut protein berkaitan dng kehilangan penampilan protein yg di inginkan.

• Denaturasi terjadi pd kondisi titik isoelektrik (pI)

​

• Denaturasi tidak menyebabkan struktur primer rusak.....................!

• Proses kimia yang terjadi selama denaturasi:
• Pengacauan jembatan garam dlm protein menyebabkan ion (+) dan (-) dari garam berganti pasangan dengan ion (-) dan (+) dari asam/basa yg diberikan.

Post test.....!�Pd pH berapakah terjadi titik isoelektrik dr:�1. glutamat (pK1= 2,19; pK2= 9,67 dan pKR= 4,25)�2. fenilalanin (pK1= 1,83; pK2= 9,13 dan pKR= 10,07)�

• Titik pK_R rata-rata AA aromatik berada di pH 10,07 (pK1 = 1,83-2,83; pK2 = 9,11-9,39 dan

ttk pI 5,48-5,89)

​

• Bagaimana bila kondisi pH pd kondisi asam pH 5,00?
• Bagaimana bila kondisi pH pd kondisi basa pH 8,5) ?

Nonstandard Amino Acids

• Some 300 additional amino acids have been found in cells.
• Are created by modification of standard residues already incorporated into a peptide.
• 4-hydroxyproline, a derivative of proline, is found in plant cell wall protein and collagen; 5-hydroxylysine, derived from lysine, are found in collagen.
• 6-N Methyllysine is a constituent of myosin.
• γ-Carboxyglutamate, found in the blood-clotting protein prothrombin and Ca²⁺ binding protein.
• Desmosine, derivative of four Lys residues, which is found in the elastin.
• Selenocysteine is introduced during protein synthesis, and contains Selenium rather than sulfur of cysteine, derived from serine.

77